Tirozin
| Tirozin | |||
 Az l-izomer szerkezeti képlete | |||
 Az ikerionos l-izomer pálcikamodellje | |||
| IUPAC-név | (S)-tirozin | ||
| Más nevek | l-2-amino-3-(4-hidroxifenil)propánsav | ||
| Kémiai azonosítók | |||
|---|---|---|---|
| CAS-szám | 60-18-4 | ||
| PubChem | 1153 | ||
| ChemSpider | 5833 | ||
| DrugBank | DB03839 | ||
| ChEBI | 58315 | ||
| |||
| InChIKey | OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N | ||
| UNII | 42HK56048U | ||
| ChEMBL | 925 | ||
| Kémiai és fizikai tulajdonságok | |||
| Kémiai képlet | C9H11NO3 | ||
| Moláris tömeg | 181,19 g/mol | ||
| Veszélyek | |||
| NFPA 704 |  1
1
0
| ||
| Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak. | |||
A tirozin (rövidítve Tyr vagy Y)[1] vagy 4-hidroxi-fenilalanin a sejtek által a fehérjék szintetizálásához használt 20 aminosav egyike. A genetikai kódban az UAC és UAU bázishármasok kódolják. Poláris oldalláncú nem esszenciális aminosav. Neve a sajtot jelentő görög türosz szóból származik,[2] mivel 1846-ban Justus von Liebig német kémikus a sajtból származó kazein nevű fehérjében fedezte fel elsőként.[3][4] Oldalláncként vagy funkciós csoportként elnevezése tirozil.
Funkciói
[szerkesztés]Azon kívül, hogy proteinogén aminosav, a tirozin speciális szereppel rendelkezik fenol funkciós csoportja miatt. A sejtkommunikációs folyamatokban részt vevő fehérjék része. A fehérjekinázok (receptor-tirozinkinázok) által szállított foszfátcsoportokat fogad. A hidroxilcsoport foszforilációja megváltoztatja a fehérje aktivitását.
A tirozin fontos a fotoszintézisben. A kloroplasztiszokban (II. fotorendszer) az oxidált klorofill redukciójában vesz részt elektrondonorként. E folyamatban a fenol OH-csoportja deprotonálódik, ezt a II. fotorendszer redukálja 4 mangáncsoporttal
Tirozinforrások
[szerkesztés]A tirozin, melyet a szervezet fenilalaninból is előállíthat, számos magas fehérjetartalmú ételben megtalálható, például csirke-, pulykahúsban, halban, mogyoróban, mandulában, avokádóban, tejben, sajtban, joghurtban, túróban, Phaseolus lunatusban, tökmagban, szezámmagban, banánban és szójában.[5]
Bioszintézise
[szerkesztés]
A növényekben és a mikroorganizmusok többségében a tirozin prefenáton keresztül termelődik, mely a sikimisav-útvonal köztiterméke. A prefenát oxidatív dekarboxilálása során – a hidroxilcsoport retenciójával – p-hidroxifenilpiruvát keletkezik, melyből transzaminálással – melyhez nitrogénforrásként glutamát szolgál – tirozin és α-ketoglutarát jön létre.
Az emlősök a tirozint az esszenciális aminosav fenil-alaninból (phe) szintetizálják, utóbbit a táplálékkal veszik fel. A phe–tyr átalakulást a monooxigenázok közé tartozó fenilalanin-hidroxiláz enzim katalizálja. Az enzim a fenil-alanin hat szénatomos aromás gyűrűjének végére történő hidroxiladdíciót katalizálja.
Metabolizmusa
[szerkesztés]
Foszforiláció és szulfáció
[szerkesztés]Egyes helyeken a tirozint a tirozinkinázok foszforilálhatják. E foszforilált aminosav a foszfotirozin. A tirozinfoszforiláció fontos lépés a jeltranszdukcióban és az enzimaktivitás szabályzásában. A foszfotirozin adott antitestekkel észlelhető. A tirozin módosítható szulfátcsoporttal is (tirozinszulfáció).[6] Ezt a tirozilprotein-szulfotranszferáz (TPST) katalizálja. A foszfotirozin-antitestekhez hasonlóan ismertek szulfotirozint észlelő antitestek is.[7]
Neurotranszmitterek és hormonok prekurzora
[szerkesztés]A dopaminerg sejtekben a tirozint levodopává alakítja a tirozin-hidroxiláz (TH). A TH a dopamin neurotranszmitter szintézisének sebességmeghatározó enzimje. A dopamin ezután noradrenalinná és adrenalinná alakulhat.
A trijódtironin (T3) és tiroxin (T4) pajzsmirigyhormonok is tirozinszármazékok.
Alkaloidok prekurzora
[szerkesztés]A Papaver somniferum (kerti mák) váladéka a tirozint morfinná alakítja, ennek útvonalát sikerült 14C-gyel jelölt tirozin felhasználásával meghatározni az in vivo szintézis nyomonkövetéséhez.[8] A tirozin-ammónia-liáz (TAL) a természetes fenol-bioszintézisben résztvevő enzim. Ez a l-tirozint p-kumarinsavvá alakítja. Ezenkívül a tirozin a melanin prekurzora is, valamint a tirozin vagy prekurzora, a fenilalanin szükséges a koenzim Q10 benzokinonszerkezetének létrehozásához is.[9][10]
A meszkalintermelő kaktuszok tirozinból meszkalint állítanak elő annak injekciója után.[11]
Bomlása
[szerkesztés]Fordítás
[szerkesztés]Ez a szócikk részben vagy egészben a Tyrosine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
Hivatkozások
[szerkesztés]- ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology, 1983. (Hozzáférés: 2007. május 17.)
- ↑ Römpp vegyészeti lexikon: Negyedik kötet Q–Zs. Budapest: Műszaki Könyvkiadó, 669. o. (1984). ISBN 963 10 4749 0
- ↑ Tyrosine. The Columbia Electronic Encyclopedia, 6th ed. Infoplease.com — Columbia University Press, 2007. (Hozzáférés: 2008. április 20.)
- ↑ Douglas Harper: Tyrosine. Online Etymology Dictionary, 2001. (Hozzáférés: 2008. április 20.)
- ↑ Tyrosine. University of Maryland Medical Center. [2020. április 6-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2011. március 17.)
- ↑ Hoffhines AJ, Damoc E, Bridges KG, Leary JA, Moore KL (2006). „Detection and purification of tyrosine-sulfated proteins using a novel anti-sulfotyrosine monoclonal antibody”. J. Biol. Chem. 281 (49), 37877–87. o. DOI:10.1074/jbc.M609398200. PMID 17046811. PMC 1764208.
- ↑ Kanan Y, Hamilton RA, Sherry DM, Al-Ubaidi MR (2012. december 1.). „Focus on molecules: sulfotyrosine”. Experimental Eye Research 105, 85–6. o. DOI:10.1016/j.exer.2012.02.014. PMID 22406006. PMC 3629733.
- ↑ (1962. január 1.) „692. Alkaloid biosynthesis. Part II. The biosynthesis of morphine” (angol nyelven). Journal of the Chemical Society, 3534–3544. o. DOI:10.1039/JR9620003534. ISSN 0368-1769.
- ↑ Bentinger M, Tekle M, Dallner G (2010. május 1.). „Coenzyme Q--biosynthesis and functions”. Biochemical and Biophysical Research Communications 396 (1), 74–9. o. DOI:10.1016/j.bbrc.2010.02.147. PMID 20494114.
- ↑ (2016. december 7.) „Coenzyme Q biosynthesis in health and disease”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1857 (8), 1079–1085. o. DOI:10.1016/j.bbabio.2016.03.036. PMID 27060254.
- ↑ Erowid Cacti Vault : Cactus Growers Guide. Erowid.org, 2008. március 8. (Hozzáférés: 2013. április 16.)
További olvasnivalók
[szerkesztés]- Tyrosine metabolism Archiválva 2019. július 26-i dátummal a Wayback Machine-ben
- Phenylalanine and tyrosine biosynthesis
- Phenylalanine, Tyrosine, and tryptophan biosynthesis Archiválva 2021. május 6-i dátummal a Wayback Machine-ben
- Tirozin a ChemIDplus adatbázisában (angol nyelven)