Ugrás a tartalomhoz

Glicerinaldehid-3-foszfát-dehidrogenáz

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Glicerinaldehid-3-foszfát-dehidrogenáz
Azonosítók
JelGAPDH, GAPD, G3PD, HEL-S-162eP
OMIM138400
UniProtP04406
PDBRCSB
Egyéb adatok
Lokusz12. krom. p13.31

A glicerinaldehid-3-foszfát-dehidrogenáz (GAPDH, EC 1.2.1.12) a glikolízis 6. lépését katalizáló 37 kDa körüli enzim. A GAPDH számos nem anyagcseréhez kapcsolódó folyamatban is részt vesz, például a transzkripcióaktivációban, az apoptózis indításában,[1] a ER–Golgi vezikulumszállításban és az axoplazmás tranzportban.[2] Spermában a herespecifikus GAPDHS izoenzim kifejeződik.

Szerkezet

[szerkesztés]

A sejtben a citoplazma-GAPDH elsősorban 4 azonos, egy, az enzimműködéshez fontos katalitikus tiolcsoportot tartalmazó 37 kDa-os alegységből álló tetramer.[3][4] A magi GAPDH izoelektromos pontja (pI) pH 8,3-8,7.[4] Az aktív hely C152 ciszteinje az oxidatív stressz miatti apoptózis elindításához szükséges.[4] A GAPDH transzláció utáni módosulásai járulnak hozzá a glikolízisen kívüli funkcióihoz.[3]

A GAPDH-t egy gén kódolja, mely az mRNS-transzkriptumot kódolja 8 splicingváltozattal, de van izoformája, melyet egy másik gén kódol, amelyet csak a spermiumok expresszálnak.[4]

Reakció

[szerkesztés]
glicerinaldehid-3-foszfát glicerinaldehid-foszfát-dehidrogenáz d-glicerát-1,3-biszfoszfát
 
NAD+ + Pi NADH + H+
NAD+ + Pi NADH + H+
 
 

Kétlépéses G3P-átalakítás

[szerkesztés]

Az első reakció a glicerinaldehid-3-foszfát (G3P) 1. (a diagramban 4.) szénatomjának oxidációja, ahol egy aldehid karbonsavvá alakul , ekkor a NAD+ endergonikusan redukálódik NADH-vá.

Ezen erősen exergonikus reakció által felszabadult energia hajtja az endergonikus második reakciót , ahol szervetlen foszfát kerül a GAP köztitermékre magas foszforiltranszfer-potenciálú 1,3-biszfoszfoglicerát (1,3-BPG) terméket adva.

A kissé endergonikus teljes reakció oxidációhoz kapcsolt foszforiláció. Ezt a GAPDH teszi lehetővé.

Mechanizmus

[szerkesztés]

A GAPDH kovalens és báziskatalízissel csökkenti a 2. lépés, a foszforiláció aktivációs energiáját.

1. Oxidáció

[szerkesztés]

Először a GAPDH aktív helyén lévő cisztein a G3P karbonilcsoportjára kerül, féltioacetál köztiterméket adva (kovalens katalízis).

Ezt az aktív helyen lévő egyik hisztidin deprotonálja (általános báziskatalízis). Ez a karbonilcsoport ismételt létrejöttét és hidridion kibocsátását teszi lehetővé a későbbi tioészter-köztitermékben.

Ezután egy közeli erősen kapcsolt NAD+ megköti a hidridiont, NADH-t létrehozva a féltioacetál tioészterré oxidálódásával.

E tioészter sokkal nagyobb energiájú (kevésbé stabil) a karbonsavnál, mely a G3P GAPDH nélküli oxidációjakor jönne létre (a karbonsav olyan alacsony eergiájú, hogy a foszforiláció aktivációs energiája túl magas lenne, így túl lassú és kedvezőtlen lenne élőlény számára a reakció).

2. Foszforiláció

[szerkesztés]

A NADH elhagyja az aktív helyet, és újabb NAD+ váltja, melynek pozitív töltése stabilizálja a negatívan töltött karboniloxigént a következő, végső lépés átmeneti állapotában. Végül egy szervetlen foszfát a tioészterhez kötődik, tetraéderes intermediert adva, mely végül 1,3-biszfoszfogliceráttá és a cisztein tiolcsoportját adja.

Szabályozás

[szerkesztés]

E fehérje az allosztérikus szabályzás morfiinmodelljét használhatja.[5]

Funkció

[szerkesztés]

Anyagcsere

[szerkesztés]

Mint nevéből következik, a glicerinaldehid-3-foszfát-dehidrogenáz a glicerinaldehid-3-foszfát d-glicerát-1,3-biszfoszfáttá alakulását katalizálja. Ez a glükóz glikolitikus bontásának, az energia- és szénellátás fontos útjának 6. lépése, mely az eukarióta sejtek citoszoljába történik. Ez az átalakulás 2 egymáshoz kapcsolódó lépésben történik. Az első kedvező, és lehetővé teszi a második, kedvezőtlen lépés bekövetkeztét.

Adhézió

[szerkesztés]

A GADPH fő funkcióján túl szerepet játszik az adhézióban és más partnerekhez való kapcsolódásban. A Mycoplasma és Streptococcus bakteriális és a Paracoccidioides brasiliensis gomba-GAPDH-ja képes a humán sejten kívüli mátrix összetevőihez kötődni és az adhézióban részt venni.[6][7][8] A GADPH a felszínhez kötődik, hozzájárulva az adhézióhoz és a káros patogének kizárásához.[9] A Candida albicans GADPH-ja a sejtfalhoz asszociált, és fibronektinhez és lamininhoz kötődik.[10] A probiotikumfajok GADPH-ja képes a humán vastagbélmucin és ECM kötésére, a bélprobiotikumok megnövekedett jelenlétét okozva.[11][12][13] Patel D. et al. kimutatták, hogy a Lactobacillus acidophilus-GAPDH mucinhoz kötődik az adhézióban.[14]

Transzkripció és apoptózis

[szerkesztés]

A GAPDH képes a transzkripció aktiválására. Az OCA-S transzkripcióaktiváló komplex két, korábban csak az anyagcserében szerepet játszónak gondolt fehérjét, a GAPDH-t és a laktát-dehidrogenázt tartalmazza. A GAPDH a plazma és a mag közt mozog, így az anyagcsere-állapotot és a géntranszkripciót is összekapcsolhatja.[15]

2005-ben Hara és társai kimutatták, hogy a GAPDH az apoptózist is elindítja. Ez nem új funkció, de tekinthető a DNS-hez kapcsolódó GAPDH által mediáltnak a transzkripcióhoz hasonlóan. A GAPDH NO által S-nitrozilációja a stresszre válaszul lehetővé teszi kapcsolódását a SIAH1 ubikvitin-ligázhoz. A komplex a magba kerül, ahol a SIAH1 magi fehérjéket bont le, elindítva a sejthalált.[16] Később a csoport kimutatta, hogy a Parkinson-kór kezelésére használt deprenil az S-nitrozilációt akadályozva erősen csökkenti a GAPDH apoptotikus aktivitását.[17]

Metabolikus váltó

[szerkesztés]

A GAPDH visszaállítható metabolikus váltó oxidatív stressz esetén.[18] Az oxidatív stressznek kitett sejteknek nagy mennyiségű NADPH kell. A citoszolban NADPH-t számos enzim állít elő NADP+-ból, ebből 3 katalizálja a pentóz-foszfát útvonalat. Az oxidálószer-kezelések GAPDH-inaktivációt okoznak. Ez a glikolízisről a pentóz-foszfát-útvonalra való váltást okoz, lehetővé téve az NADPH-termelést.[19] Stressz esetén NADPH-t igényelnek egyes antioxidáns-rendszerek, például a glutaredoxin és a tioredoxin, de NADPH kell a glutation újbóli hasznosításához is.

ER–Golgi transzport

[szerkesztés]

A GAPDH szerepet játszhat a vezikulumtranszportban az endoplazmatikus retikulumtól (ER) a Golgi-készülékig, mely az elválasztott fehérjék szállítási útvonalának része. Ezenkívül GAPDH-t használ a rab2 az ER vezikuláris tubuláris klasztereiben, ahol segíti a COPI-vezikulumok létrehozását. A GAPDH-t a tirozinfoszforiláció aktiválja az Src gén révén.[20]

További funkciók

[szerkesztés]

A GAPDH-nak más enzimekhez hasonlóan több funkciója van. A glikolízis 6. lépésének katalízisén kívül egy 2014-es tanulmány szerint a GAPDH fontos a vashomeosztázisban,[21] ahol chaperon a sejtekben lévő labilis hem számára.[22]

Használata töltéskontrollra

[szerkesztés]

Mivel a GAPDH gén gyakran stabilan és folyamatosan magas szinten expresszálódik a legtöbb szövetben és sejtben, házmestergénnek tekintik. Ezért a GADPH-t gyakran használják töltés- és qPCR-kontrollnak. Azonban bizonyos körülmények közt eltér a GAPDH szabályozása.[23] Például az MZF-1 transzkripciós faktor szabályozza a GAPDH gént.[24] A hipoxia is erősen növeli a GAPDH-expressziót.[25] Ezért a GAPDH kontrollkénti használata nem mindig megfelelő.

Eloszlása a sejtben

[szerkesztés]

A glikolízis minden lépése, így a GAPDH által katalizált reakció is a citoszolban történik. A vörösvérsejtekben a GAPDH és néhány más glikolitikus enzim komplexekké áll össze a sejtmembrán belsejében. A foszforiláció és az oxigénezés a folyamatot szabályozzák.[26] Több glikolitikus enzim egymáshoz közeli elhelyezése jelentősen növeli a glükózbontás sebességét. 2014-es tanulmányok szerint a GAPDH sejtmembránon kívüli expressziója vasdependens, ahol a vashomeosztázisban játszik szerepet.[27][28]

Klinikai jelentősége

[szerkesztés]

Rák

[szerkesztés]

A GAPDH számos humán rák, például a melanóma esetén túlexpresszálódik, expressziója a tumor előrehaladásával növekszik.[29][30] Glikolitikus és antiapoptotikus funkciói segítik a tumorsejtek proliferációját és védelmét, így a tumorigenezist is. A GADPH a ceramidstimuláló kemoterápiás szerek okozta telomerrövidülést akadályozza. Az olyan körülmények, mint például az oxidazív stressz gátolják a GAPDH-t, a sejt öregedését és halálát okozva.[4] A GAPDH csökkenése a tumorsejtekben senescentiát okoz.[31]

Neurodegeneráció

[szerkesztés]

A GAPDH több neurodegeneratív betegségben és rendellenességben szerepet játszhat, főleg a más fehérjékkel való, a betegségre, rendellenességre jellemző interakciókkal. Ezek nemcsak az energiatermelést befolyásolhatják, hanem más GAPDH-funkciókat is.[3] Például a GAPDH β-amiloid-prekurzorral (βAPP) való interakciója befolyásolhatja a sejtvázzal vagy a membrántranszporttal kapcsolatos funkciókat, míg a huntingtinnal való interakció az apoptózissal, a magi tRNS-transzporttal, a DNS-replikációval és -javítással kapcsolatosakat. A GAPDH magi transzlokációja figyelhető meg Parkinson-kór esetén, és számos antiapoptotikus PD-gyógyszer, például a raszagilin a GAPDH transzlokációjának megakadályozásával működik. Feltehetően a hipometabolizmus is közrejátszhat a PD-ban, de a GAPDH szerepének mechanizmusai még nem ismertek.[32] The SNP rs3741916 in the 5' UTR of the GAPDH gene may be associated with late onset Alzheimer's disease.[33]

Kölcsönhatások

[szerkesztés]

Fehérjepartnerek

[szerkesztés]

A GAPDH számos biológiai funkciója fehérje–fehérje kölcsönhatások révén történik az alábbi fehérjékkel:

Nukleinsavpartnerek

[szerkesztés]

A GAPDH egyszálú RNS-hez[36] és DNS-hez kötődhet, és számos nukleinsavpartner ismert:[4]

Inhibitorok

[szerkesztés]

Jegyzetek

[szerkesztés]
  1. ↑ A. Tarze, A. Deniaud, M. Le Bras, E. Maillier, D. Molle, N. Larochette, N. Zanzami, G. Jan, G. Kroemer, C. Brenner (2007. április 1.). „GAPDH, a novel regulator of the pro-apoptotic mitochondrial membrane permeabilization”. Oncogene 26 (18), 2606–2620. o. DOI:10.1038/sj.onc.1210074. PMID 17072346. 
  2. ↑ D. Zala, M. V. Hinckelmann, H. Yu, M. M. Lyra da Cunha, G. Liot, F. P. Cordelières, S. Marco, F. Saudou (2013. január 1.). „Vesicular glycolysis provides on-board energy for fast axonal transport”. Cell 152 (3), 479–491. o. DOI:10.1016/j.cell.2012.12.029. PMID 23374344. 
  3. ↑ a b c d e f g C. Tristan, N. Shahani, T. W. Sedlak, A. Sawa (2011. február 1.). „The diverse functions of GAPDH: views from different subcellular compartments”. Cellular Signalling 23 (2), 317–323. o. DOI:10.1016/j.cellsig.2010.08.003. PMID 20727968. PMC 3084531. 
  4. ↑ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s C. Nicholls, H. Li, J. P. Liu (2012. augusztus 1.). „GAPDH: a common enzyme with uncommon functions”. Clinical and Experimental Pharmacology & Physiology 39 (8), 674–679. o. DOI:10.1111/j.1440-1681.2011.05599.x. PMID 21895736. 
  5. ↑ T. Selwood, E. K. Jaffe (2012. március 1.). „Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function”. Archives of Biochemistry and Biophysics 519 (2), 131–143. o. DOI:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMID 22182754. PMC 3298769. 
  6. ↑ R. Dumke, M. Hausner, E. Jacobs (2011. augusztus 1.). „Role of Mycoplasma pneumoniae glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) in mediating interactions with the human extracellular matrix”. Microbiology 157 (Pt 8), 2328–2338. o. DOI:10.1099/mic.0.048298-0. PMID 21546586. 
  7. ↑ J. Brassard, M. Gottschalk; S. Quessy (2004. augusztus 1.). „Cloning and purification of the Streptococcus suis serotype 2 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and its involvement as an adhesin”. Veterinary Microbiology 102 (1–2), 87–94. o. DOI:10.1016/j.vetmic.2004.05.008. PMID 15288930. 
  8. ↑ Barbosa MS, Báo SN, Andreotti PF, de Faria FP, Felipe MS, dos Santos Feitosa L, Mendes-Giannini MJ, Soares CM (2006. január 1.). „Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Paracoccidioides brasiliensis is a cell surface protein involved in fungal adhesion to extracellular matrix proteins and interaction with cells”. Infection and Immunity 74 (1), 382–389. o. DOI:10.1128/IAI.74.1.382-389.2006. PMID 16368993. PMC 1346668. 
  9. ↑ Ramiah K, van Reenen CA, Dicks LM (2008. július 1.). „Surface-bound proteins of Lactobacillus plantarum 423 that contribute to adhesion of Caco-2 cells and their role in competitive exclusion and displacement of Clostridium sporogenes and Enterococcus faecalis”. Research in Microbiology 159 (6), 470–475. o. DOI:10.1016/j.resmic.2008.06.002. PMID 18619532. 
  10. ↑ Gozalbo D, Gil-Navarro I, Azorín I, Renau-Piqueras J, Martínez JP, Gil ML (1998. május 1.). „The cell wall-associated glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Candida albicans is also a fibronectin and laminin binding protein”. Infection and Immunity 66 (5), 2052–2059. o. DOI:10.1128/IAI.66.5.2052-2059.1998. PMID 9573088. PMC 108162. 
  11. ↑ Deng Z, Dai T, Zhang W, Zhu J, Luo XM, Fu D, Liu J, Wang H (2020. december 1.). „Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Increases the Adhesion of Lactobacillus reuteri to Host Mucin to Enhance Probiotic Effects”. International Journal of Molecular Sciences 21 (24), 9756. o. DOI:10.3390/ijms21249756. PMID 33371288. PMC 7766874. 
  12. ↑ Kinoshita H, Uchida H, Kawai Y, Kawasaki T, Wakahara N, Matsuo H, Watanabe M, Kitazawa H, Ohnuma S, Miura K, Horii A, Saito T (2008. június 1.). „Cell surface Lactobacillus plantarum LA 318 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) adheres to human colonic mucin”. Journal of Applied Microbiology 104 (6), 1667–1674. o. DOI:10.1111/j.1365-2672.2007.03679.x. PMID 18194256. 
  13. ↑ Kinoshita H, Wakahara N, Watanabe M, Kawasaki T, Matsuo H, Kawai Y, Kitazawa H, Ohnuma S, Miura K, Horii A, Saito T (2008. november 1.). „Cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) of Lactobacillus plantarum LA 318 recognizes human A and B blood group antigens”. Research in Microbiology 159 (9–10), 685–691. o. DOI:10.1016/j.resmic.2008.07.005. PMID 18790050. 
  14. ↑ Patel DK, Shah KR, Pappachan A, Gupta S, Singh DD (2016. október 1.). „Cloning, expression and characterization of a mucin-binding GAPDH from Lactobacillus acidophilus”. International Journal of Biological Macromolecules 91, 338–346. o. DOI:10.1016/j.ijbiomac.2016.04.041. PMID 27180300. 
  15. ↑ Zheng L, Roeder RG, Luo Y (2003. július 1.). „S phase activation of the histone H2B promoter by OCA-S, a coactivator complex that contains GAPDH as a key component”. Cell 114 (2), 255–266. o. DOI:10.1016/S0092-8674(03)00552-X. PMID 12887926. 
  16. ↑ Hara MR, Agrawal N, Kim SF, Cascio MB, Fujimuro M, Ozeki Y, Takahashi M, Cheah JH, Tankou SK, Hester LD, Ferris CD, Hayward SD, Snyder SH, Sawa A (2005. július 1.). „S-nitrosylated GAPDH initiates apoptotic cell death by nuclear translocation following Siah1 binding”. Nature Cell Biology 7 (7), 665–674. o. DOI:10.1038/ncb1268. PMID 15951807. 
  17. ↑ Hara MR, Thomas B, Cascio MB, Bae BI, Hester LD, Dawson VL, Dawson TM, Sawa A, Snyder SH (2006. március 1.). „Neuroprotection by pharmacologic blockade of the GAPDH death cascade”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 103 (10), 3887–3889. o. DOI:10.1073/pnas.0511321103. PMID 16505364. PMC 1450161. 
  18. ↑ Agarwal AR, Zhao L, Sancheti H, Sundar IK, Rahman I, Cadenas E (2012. november 1.). „Short-term cigarette smoke exposure induces reversible changes in energy metabolism and cellular redox status independent of inflammatory responses in mouse lungs”. American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology 303 (10), L889–L898. o. DOI:10.1152/ajplung.00219.2012. PMID 23064950. 
  19. ↑ Ralser M, Wamelink MM, Kowald A, Gerisch B, Heeren G, Struys EA, Klipp E, Jakobs C, Breitenbach M, Lehrach H, Krobitsch S (2007. december 1.). „Dynamic rerouting of the carbohydrate flux is key to counteracting oxidative stress”. Journal of Biology 6 (4), 10. o. DOI:10.1186/jbiol61. PMID 18154684. PMC 2373902. 
  20. ↑ Tisdale EJ, Artalejo CR (2007. június 1.). „A GAPDH mutant defective in Src-dependent tyrosine phosphorylation impedes Rab2-mediated events”. Traffic 8 (6), 733–741. o. DOI:10.1111/j.1600-0854.2007.00569.x. PMID 17488287. PMC 3775588. 
  21. ↑ Boradia VM, Raje M, Raje CI (2014. december 1.). „Protein moonlighting in iron metabolism: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH)”. Biochemical Society Transactions 42 (6), 1796–1801. o. DOI:10.1042/BST20140220. PMID 25399609. 
  22. ↑ Sweeny EA, Singh AB, Chakravarti R, Martinez-Guzman O, Saini A, Haque MM, Garee G, Dans PD, Hannibal L, Reddi AR, Stuehr DJ (2018. szeptember 1.). „Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a chaperone that allocates labile heme in cells”. The Journal of Biological Chemistry 293 (37), 14557–14568. o. DOI:10.1074/jbc.RA118.004169. PMID 30012884. PMC 6139559. 
  23. ↑ Barber RD, Harmer DW, Coleman RA, Clark BJ (2005. május 1.). „GAPDH as a housekeeping gene: analysis of GAPDH mRNA expression in a panel of 72 human tissues”. Physiological Genomics 21 (3), 389–395. o. DOI:10.1152/physiolgenomics.00025.2005. PMID 15769908. 
  24. ↑ Piszczatowski RT, Rafferty BJ, Rozado A, Tobak S, Lents NH (2014. augusztus 1.). „The glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase gene (GAPDH) is regulated by myeloid zinc finger 1 (MZF-1) and is induced by calcitriol”. Biochemical and Biophysical Research Communications 451 (1), 137–141. o. DOI:10.1016/j.bbrc.2014.07.082. PMID 25065746. 
  25. ↑ Saygin D, Tabib T, Bittar HE, Valenzi E, Sembrat J, Chan SY, Rojas M, Lafyatis R (2008). „Transcriptional profiling of lung cell populations in idiopathic pulmonary arterial hypertension”. Pulmonary Circulation 10 (1), 239–243. o. DOI:10.1007/s11684-008-0045-7. PMID 32166015. PMC 7052475. 
  26. ↑ Campanella ME, Chu H, Low PS (2005. február 1.). „Assembly and regulation of a glycolytic enzyme complex on the human erythrocyte membrane”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 102 (7), 2402–2407. o. DOI:10.1073/pnas.0409741102. PMID 5701694. PMC 549020. 
  27. ↑ Sirover MA (2014. december 1.). „Structural analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase functional diversity”. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 57, 20–26. o. DOI:10.1016/j.biocel.2014.09.026. PMID 25286305. PMC 4268148. 
  28. ↑ a b Kumar S, Sheokand N, Mhadeshwar MA, Raje CI, Raje M (2012. január 1.). „Characterization of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase as a novel transferrin receptor”. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 44 (1), 189–199. o. DOI:10.1016/j.biocel.2011.10.016. PMID 22062951. 
  29. ↑ Ramos D, Pellín-Carcelén A, Agustí J, Murgui A, Jordá E, Pellín A, Monteagudo C (2015. január 1.). „Deregulation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase expression during tumor progression of human cutaneous melanoma”. Anticancer Research 35 (1), 439–444. o. PMID 25550585. 
  30. ↑ Wang D, Moothart DR, Lowy DR, Qian X (2013). „The expression of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase associated cell cycle (GACC) genes correlates with cancer stage and poor survival in patients with solid tumors”. PLOS ONE 8 (4), e61262. o. DOI:10.1371/journal.pone.0061262. PMID 23620736. PMC 3631177. 
  31. ↑ Phadke M, Krynetskaia N, Mishra A, Krynetskiy E (2011. július 1.). „Accelerated cellular senescence phenotype of GAPDH-depleted human lung carcinoma cells”. Biochemical and Biophysical Research Communications 411 (2), 409–415. o. DOI:10.1016/j.bbrc.2011.06.165. PMID 21749859. PMC 3154080. 
  32. ↑ a b c Mazzola JL, Sirover MA (2002. október 1.). „Alteration of intracellular structure and function of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: a common phenotype of neurodegenerative disorders?”. Neurotoxicology 23 (4–5), 603–609. o. DOI:10.1016/s0161-813x(02)00062-1. PMID 12428732. 
  33. ↑ Allen M, Cox C, Belbin O, Ma L, Bisceglio GD, Wilcox SL, Howell CC, Hunter TA, Culley O, Walker LP, Carrasquillo MM, Dickson DW, Petersen RC, Graff-Radford NR, Younkin SG, Ertekin-Taner N (2012. január 1.). „Association and heterogeneity at the GAPDH locus in Alzheimer's disease”. Neurobiology of Aging 33 (1), 203.e25–203.e33. o. DOI:10.1016/j.neurobiolaging.2010.08.002. PMID 20864222. PMC 3017231. 
  34. ↑ Raje CI, Kumar S, Harle A, Nanda JS, Raje M (2007. február 1.). „The macrophage cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a novel transferrin receptor”. The Journal of Biological Chemistry 282 (5), 3252–3261. o. DOI:10.1074/jbc.M608328200. PMID 17121833. 
  35. ↑ Chauhan AS, Rawat P, Malhotra H, Sheokand N, Kumar M, Patidar A, Chaudhary S, Jakhar P, Raje CI, Raje M (2015. december 1.). „Secreted multifunctional Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase sequesters lactoferrin and iron into cells via a non-canonical pathway”. Scientific Reports 5, 18465. o. DOI:10.1038/srep18465. PMID 26672975. PMC 4682080. 
  36. ↑ M. R. White, M. M. Khan, D. Deredge, C. R. Ross, R. Quintyn, B. E. Zucconi, V. H. Wysocki, P. L. Wintrode, G. M. Wilson, E. D. Garcin (2015. január 1.). „A dimer interface mutation in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase regulates its binding to AU-rich RNA”. The Journal of Biological Chemistry 290 (3), 1770–1785. o. DOI:10.1074/jbc.M114.618165. PMID 25451934. PMC 4340419. 

Fordítás

[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források

[szerkesztés]

További információk

[szerkesztés]
  • PDBe-KB – áttekintés a PDB-ben minden szerkezeti információról a humán gliceraldehid-3-foszfát-dehidrogenázzal kapcsolatban
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Glicerinaldehid-3-foszfát-dehidrogenáz&oldid=26712122”