Amiláz

Az amilázok a keményítő cukrokká bontását végző enzimcsalád. Egyaránt megtalálhatók növényekben és állatokban. Az ember szervezetében a nyálban és a hasnyálmirigy váladékában fordulnak elő. Ha keményítőtartalmú élelmiszert elég sokáig rágunk, akkor az az amiláz hatására enyhén megédesedik az ember szájában, ami az enzim működésének a következménye. 1833-ban a francia Anselme Payen fedezte fel árpamalátában, és a diasztáz nevet adta neki.^[1] Ez volt az első enzim, amelyet felfedeztek. Ma már géntechnikával is készítenek α-amilázt.^[2]

Osztályozása

Mivel lebontja a poliszacharidokat, a glikozidázok közé sorolják, és mivel hidrolizál, a hidrolázok közé is tartozik. Fehérjeszerkezetük alapján az amilázok a glikozil hidrolázok 13-as, 14-es és 15-ös osztályába tartoznak.^[3]

α-amiláz

Bővebben: Alfa-amiláz

A metalloproteinek közé tartozó enzimcsalád (EC 3.2.1.1), amelynek tagjai csak kalciumion jelenlétében működőképesek. A keményítő α(1-4)-glikozidkötéseit hasítják, a végtermék amilóz esetén maltotrióz és maltóz, amilopektin esetén dextrin, maltóz és glükóz. A keményítőlánc tetszőleges pontját képes megtámadni, ezért gyorsabban bont a csak láncvégen dolgozó enzimeknél. Az állatvilág alapvető emésztőenzime, de előfordul növényekben, gombákban (tömlősgombák, bazídiumos gombák) és baktériumokban (Bacillus) is. Működésének optimális pH tartománya 6.7-7.0.^[4] Emberben öt izoformája van, amiből három a nyálamilázban, a többi a hasnyálmirigy-amilázban lelhető fel. Az előbbieket az AMY1A, AMY1B és AMY1C, az utóbbiakat az AMY2A és az AMY2B gének kódolják. A nyálamilázoknak külön nevük van, ptialinnak hívják őket.

β-amiláz

Növényekben, gombákban és baktériumokban előforduló enzimcsalád (EC 3.2.1.2), amely keményítő, glikogén és hasonló poliszacharidok lebontását végzi el. A lánc nem-redukáló végétől számolva a második α(1-4)-glikozidkötést hasítja el, azaz egy maltóz-egységet vág le a keményítőről. Az eredetileg α-konfigurációjú kötés invertálódik, a lehasadó maltóz β-konfigurációjú lesz. Működésének optimális pH tartománya 4,0-5,0.^[5] Gyümölcs érése során pont ez a folyamat zajlik, az enzim az elraktározott keményítőt maltózzá bontja, a gyümölcs megédesedik.

γ-amiláz

Ez az enzimcsalád (EC 3.2.1.3) a lánc nem-redukáló végéről α-D-glükózt hasít le, amely a folyamat során β-D-glükózzá invertálódik, azaz a lehasadás itt is enantioszelektív, mint a β-amiláz esetében. Természetesen a közegre jellemző anomer egyensúlyi arány idővel beáll. Működésének optimális pH tartománya 3 körüli, ezzel ez a legsavasabb környezetre specializódott amiláz.

izoamilázok

Ezek az enzimek a (EC 3.2.1.68) a glikogén, amilopektin és β-limit dextrinjeik α(1→6)-glikozidkötéseit hasogatják el, ezért oldalágtalanító enzimnek is nevezik. A maltóz a legkisebb egység, amit képes leválasztani. Baktériumokban, gombákban, növényekben, és állatokban egyaránt előfordul. Az ember szervezetében a hasnyálmirigy termeli.^[6]^[7]

Növényekben

A gabonamagvakban és a gyümölcsökben az érési folyamat alatt amiláz képződik. Ez lebontja a keményítőt, így a gyümölcs édesebbé, a mag csíraképessé válik. Azért van rá szükség, mert így a vízoldhatatlan keményítőben tárolt szénhidrátok vízben oldódó mono- és diszacharidokká alakulnak. A csíranövény csak ebben a formában tudja hasznosítani, és tud új sejteket építeni.

Az emberi testben

Az α-amiláz a nyálmirigyekben és a hasnyálmirigyben termelődik. A rák felismerését segíti a tüdőben és a petefészekben kimutatott amiláz. Az amiláz legnagyobb része a bélrendszerben marad, csak kevés jut be a véráramba. Lehetővé teszi a szénhidrátok megemésztését.

Működési optimumai

Ahogy más enzimek, az amilázok is csak egy bizonyos pH-tartományban, 3,5–9 pH-n működnek. Az aktivitási optimum az amiláz eredetétől függ: a gombákból nyert amiláz optimuma 5,7 pH, az állati és a bakteriális amiláz optimuma a semleges vagy az enyhén lúgos tartományba esik.^[8] Erősen savas közegben kicsapódnak, ezért a gyomorban nem működnek. Ugyanígy a gyümölcssavak is csökkentik aktivitását. A hőmérsékleti optimum 45 °C.^[8]

Kórtünetek

Az amiláz megnövekedett aktivitása a vérben ezekre a betegségekre utalhat:

mumpsz, a nyálmirigyek vírusos gyulladása
akut hasnyálmirigy-gyulladás az amiláztermelő sejtek károsodása miatt
krónikus hasnyálmirigy-gyulladás
az epevezeték elzáródása
veseelégtelenség a kiválasztás hatékonyságának romlása miatt

Az amilázérték egyszerűen mérhető. A hasnyálmirigy-gyulladás fő tesztje volt, de a lipázaktivitás mérésével hátrányba szorult, azonban még mindig fontos mérőszám. A laborok vagy az összes amilázt, vagy a hasnyálmirigy-amilázt mérik. Az utóbbi esetben a nyálmirigyek megbetegedései azonban nem mutathatók ki.

Normálértékek emberben

Az egészséges emberre jellemző értékek a mérés módja szerint:

Szérum
- Alfa-amiláz, összesen 28–100 U/l
- Alfa-amiláz, hasnyálmirigy 13–53 U/l
- Alfa-amiláz, nyálmirigy < 47 U/l
- Újszülött alfa-amiláza, összesen < 80 U/l
Vizelet (a mérés hőmérséklete 37 °C)
- Spontán vizelet < 460 U/l
- Gyűjtött vizelet < 270 U/l

Felhasználása

A sörgyártásban a gabonában eleve jelenlevő amilázt hasznosítják. A csírázást először serkentik, majd gátolják. Csíráztatásakor a hőmérsékletet és a pH-t a gabonában levő amiláz működési optimumához igazítják, hogy a keményítőt mono- és diszacharidokra bontsa, amit az élesztő megerjeszthet, alkoholt és szén-dioxidot termelve.

A biotechnológiai módszerekkel baktériumokból és gombákból előállított amilázt a liszt feljavítására használják. Az amiláz által előállított mono- és diszacharidokból kelesztéskor alkohol és szén-dioxid lesz, ami felfújja a tésztát. Az így kezelt lisztből sütött termék jobban barnul sütéskor. Rozs esetén az amiláz hatása többek között a tészta savanyításával ellensúlyozható.

Alfa-amilázt tartalmazó tablettákkal többek között láztalan nyakfájást kezelnek.

Jegyzetek

↑ (1) Robert Hill and Joseph Needham, The Chemistry of Life: Eight Lectures on the History of Biochemistry (London, England: Cambridge University Press, 1970), page 17 ; (2) Richard B. Silverman, The Organic Chemistry of Enzyme-catalyzed Reactions, 2nd ed. (London, England: Academic Press, 2002), page 1 ; (3) Jochanan Stenesh, Biochemistry, vol. 2 (New York, New York: Plenum, 1998), page 83 ; (4) Robert A. Meyers, ed., Molecular Biology and Biotechnology: A Comprehensive Desk Reference (New York, New York: Wiley-VCH, 1995), page 296.
↑ Perspektiven der Grünen Gentechnik durch Forschung und Entwicklung
↑ Bernard Henrissat: Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries
↑ Effects of pH (Introduction to Enzymes)
↑ "Amylase, Alpha" , I.U.B.: 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucanohydrolase.
↑ http://www.ifcc.org/ifcc-communications-publications-division-%28cpd%29/ifcc-publications/ejifcc-%28journal%29/e-journal-volumes/vol-12-no-1/pancreatic-isoamylase-as-a-routine-test/^{[halott link]} Pancreatic isoamylase as a routine test
↑ Clavé P, Guillaumes S, Blanco I, Nabau N, Mercé J, Farré A, Marruecos L, Lluís F., Amylase, lipase, pancreatic isoamylase, and phospholipase A in diagnosis of acute pancreatitis.,Clin Chem. 1995 Aug;41(8 Pt 1):1129-34.
↑ ^a ^b Ternes, Täufel, Tunger, Zobel: Lebensmittel-Lexikon, Behr’s Verlag, 4. Auflage 2005, ISBN 3-89947-165-2

Források

További információk

[1] (1) Robert Hill and Joseph Needham, The Chemistry of Life: Eight Lectures on the History of Biochemistry (London, England: Cambridge University Press, 1970), page 17 ; (2) Richard B. Silverman, The Organic Chemistry of Enzyme-catalyzed Reactions, 2nd ed. (London, England: Academic Press, 2002), page 1 ; (3) Jochanan Stenesh, Biochemistry, vol. 2 (New York, New York: Plenum, 1998), page 83 ; (4) Robert A. Meyers, ed., Molecular Biology and Biotechnology: A Comprehensive Desk Reference (New York, New York: Wiley-VCH, 1995), page 296.

[2] Perspektiven der Grünen Gentechnik durch Forschung und Entwicklung

[3] Bernard Henrissat: Glycosyl hydrolase families: classification and list of entries

[4] Effects of pH (Introduction to Enzymes)

[worthington-biochem.com-5] "Amylase, Alpha" , I.U.B.: 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucanohydrolase.

[6] ttp://www.ifcc.org/ifcc-communications-publications-division-%28cpd%29/ifcc-publications/ejifcc-%28journal%29/e-journal-volumes/vol-12-no-1/pancreatic-isoamylase-as-a-routine-test/^{[halott link]} Pancreatic isoamylase as a routine test

[7] Clavé P, Guillaumes S, Blanco I, Nabau N, Mercé J, Farré A, Marruecos L, Lluís F., Amylase, lipase, pancreatic isoamylase, and phospholipase A in diagnosis of acute pancreatitis.,Clin Chem. 1995 Aug;41(8 Pt 1):1129-34.

[Lebensmittel-Lexikon-8] Ternes, Täufel, Tunger, Zobel: Lebensmittel-Lexikon, Behr’s Verlag, 4. Auflage 2005, ISBN 3-89947-165-2

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]