Ugrás a tartalomhoz

Thermococcus kodakarensis

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Thermococcus kodakarensis
Rendszertani besorolás
Domén: Archaea
Ország: Euryarchaeota
Törzs: Euryarchaeota
Osztály: Thermococci
Rend: Thermococcales
Család: Thermococcaceae
Nemzetség: Thermococcus
Faj: T. kodakarensis
Tudományos név
Thermococcus kodakarensis
Atomi et al, 2004[1]
Hivatkozások
Wikifajok
Wikifajok

A Wikifajok tartalmaz Thermococcus kodakarensis témájú rendszertani információt.

A Thermococcus kodakarensis a Thermococcaceae családba tartozó termofil Archaea faj. Az archeák – ősbaktériumok – egysejtű, sejtmag nélküli prokarióta szervezetek. Típustörzse KOD1. Nemének egyik legjobban tanulmányozott tagja.

Felfedezése

[szerkesztés]

Egy szolfatárában izolálták közel Kodakara-sziget partjaihoz, Kagosima prefektúrában, Japánban.[2] Az izolátum eredeti neve Pyrococcus kodakarensis KOD1, de újraosztályozták a 16S rRNS szekvencia alapján. A korai kutatások főleg a termostabil enzimjeire irányultak, de a relatív könnyű kezelhetősége és hogy genetikai manipulációval megkönnyítették a természetes kompetenciáját (azt a képességét hogy a környezetéből extracelluláris DNS-t vesz fel), vonzó rendszerré tette számos biológiai folyamat tanulmányozásához.[3][4]

Leírása

[szerkesztés]

Sejtjei szabálytalan gömb alakúak, 1–2 μm átmérőjűek, és gyakran párban fordulnak elő. Nagyon mozgékony, az ostorai ugyanazon a helyen vannak a sejtjei felszínén. A sejtfala egy réteg diéter- és tetraéter-lipidekből, és egy külső glikoprotein rétegből áll. Obligát anaerob, és heterotóf szervezet, gyorsan növekszik különféle szerves szubsztrátokkal elemi kén jelenlétében, hidrogén-szulfid gázt állít elő. A generációs ideje a becslések szerint 40 perc optimális feltételek mellett. Kén hiányában hidrogént állít elő hidrogén-szulfid helyett. Képes növekedni 60–100 °C között, optimális érték 85 °C. Más tengeri élőlényekhez hasonlóan magas sókoncentráció szükséges optimális növekedéséhez, és a sejt lízise előfordulhat híg oldatokban.

Genom szerkezete

[szerkesztés]

2005-ben a T. kodakarensis KOD1 genomját teljesen szekvenálták. A genomja egy 2.088.737 bázispár hosszú kör alakú kromoszómából áll, ami valószínűleg 2306 fehérjét kódol.[5]

Források

[szerkesztés]
  1. Atomi, H., T. Fukui, T. Kanai, M. Morikawa, and T. Imanaka. 2004. Description of Thermococcus kodakaraensis sp. nov., a well studied hyperthermophilic archaeon previously reported as Pyrococcus sp. KOD1. Archaea 1:263–267.
  2. Morikawa, M., Y. Izawa, N. Rashid, T. Hoaki, and T. Imanaka. 1994. Purification and characterization of a thermostable thiol protease from a newly isolated hyperthermophilic Pyrococcus sp. Applied and Environmental Microbiology 60:4559–4566.
  3. Sato, T., T. Fukui, H. Atomi, and T. Imanaka. 2003. Targeted Gene Disruption by Homologous Recombination in the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus kodakaraensis KOD1. Journal of Bacteriology 185:210–220.
  4. Sato, T., T. Fukui, H. Atomi, and T. Imanaka. 2005. Improved and Versatile Transformation System Allowing Multiple Genetic Manipulations of the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus kodakaraensis. Applied and Environmental Microbiology 71:3889–3899. Genome Research 15:352–363.
  5. Fukui, T., H. Atomi, T. Kanai, R. Matsumi, S. Fujiwara, and T. Imanaka. 2005. Complete genome sequence of the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakaraensis KOD1 and comparison with Pyrococcus genomes. Genome Research 15:352–363.

További információk

[szerkesztés]

(2014. május 27.) „DNA polymerase hybrids derived from the family-B enzymes of Pyrococcus furiosus and Thermococcus kodakarensis: improving performance in the polymerase chain reaction”. Frontiers in Microbiology 5 (00224). DOI:10.3389/fmicb.2014.00224. 

(2014. március 27.) „An intermolecular disulfide bond is required for thermostability and thermoactivity of β-glycosidase from Thermococcus kodakarensis KOD1”. Applied microbiology and biotechnology 98 (18), 7825–7836. o. DOI:10.1007/s00253-014-5731-6. 

(2014. szeptember 1.) „Crystal structure of phosphopantothenate synthetase from Thermococcus kodakarensis”. Proteins Structure Function and Bioinformatics 82 (9), 1924–1936. o. DOI:10.1002/prot.24546. PMID 24638914. (Hozzáférés: 2014. november 10.)