Ugrás a tartalomhoz

Kaszpáz-3

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Kaszpáz-3
Azonosítók
JelCASP3, CPP32, CPP32B, SCA-1
Entrez836
OMIM600636
RefSeqNM_004346
UniProtP42574
PDB1CP3
Egyéb adatok
Lokusz4. krom. q35.1

A kaszpáz-3 a kaszpáz-8-cal és a kaszpáz-9-cel kölcsönható kaszpáz.[1] A CASP3 gén kódolja. Ortológjai[2] megtalálhatók számos teljesen szekvenált emlősben. Egyedi ortológok találhatók a madarakban, a gyíkokban, a Lissamphibiában és a valódi csontoshalakban

A kaszpázok szekvenciális aktivációja fontos az apoptózis aktiváló fázisában. A kaszpázok inaktív proenzimként jelennek meg, melyek állandósult aszparaginsavnál történő proteolízise egy nagy és egy kis alegységet hoz létre, melyek az aktív enzimmé dimerizálódnak. Ez szétválik és aktiválja a kaszpáz-6-ot és -7-et, a kaszpáz 3-at a kaszpáz-8, -9 és -10 aktiválják. Ez az amiloid-β 4A-prekurzor bontásában a legfontosabb fehérje, mely összefügg az Alzheimer-kórban történő neuronhalállal.[3] Alternatív splicinggal 2 további azonos fehérjét kódoló transzkriptumváltozat jöhet létre.[4]

A TNF-R1 jelzőútja. A pontozott szürke vonalak több lépést jelentenek
A kaszpáz-3 aktivációjához vezető utak.[5]

A kaszpáz-3 sok közös jellemzővel rendelkezik a többi ismert kaszpázzal. Például aktív helyén cisztein (Cys-163) és hisztidin (His-121) vannak, melyek stabilizálják a fehérjebontást az aszparaginsav C-terminális végén adott 4 aminosavas szekvenciában.[6][7] E specificitás okozza nagy szelektivitásukat – 20 000-szer szelektívebb az aszparagin-, mint a glutaminsavra.[8] Fontos jellemzőjük, hogy zimogénekként (prokaszpázok) vannak jelen, mielőtt egy változás aktiválja őket. A prokaszpáz cal change causes their activation. Each procaspase has an N-terminal large subunit of about 20 kDa followed by a smaller subunit of about 10 kDa, called p20 and p10, respectively.[9]

Szubsztrátspecificitás

[szerkesztés]

Normál körülmények közt a kaszpázok tetrapeptid-szekvenciákat ismernek fel szubsztrátjaikon, és aszparaginsav után hidrolizálják a peptidkötéseket. A kaszpáz-3 és -7 hasonló szubsztrátspecificitásúak és az Asp-x-x-Asp tetrapeptid-motívumot ismerik fel.[10] A C-terminális Asp szükséges, míg a másik 3 helyen lévő eltérések tolerálhatók.[11] A kaszpáz szubsztrátspecificitását gyakran használják kaszpázalapú inhibitorokban és gyógyszerekben.[12]

Szerkezet

[szerkesztés]

A kaszpáz-3 (más néven CPP32/Yama/apopain)[13][14][15] 32 kDa-os zimogénből jön létre 17 és 12 kDa-os egységekre bontásával. Mikor a prokaszpáz egy adott helyen bomlik, az aktív heterotetramer hidrofób kölcsönhatásokkal létrejöhet, 4 ellentétes irányú β-redőt a p17-től és 2-t a p12-től heterodimerré összeállítva, mely egy másik heterodimerrel reagálva hozza létre a kaszpázokra jellemző α-hélixekkel körülvett 12 szálú β-lap-szerkezetet.[9][16] A heterodimerek összeállásakor aktív hely jön létre a molekula végein mindkét alegység aminosavjaival, azonban a szükséges Cys-163 és His-121 a p17 egységen vannak.[16]

A p12 (rózsaszín) és p17 (világoskék) kaszpáz-3-alegységek. A β-redők pirossal, illetve kékkel. PDB: 1RHM

Mechanizmus

[szerkesztés]

A kaszpáz-3 katalitikus helye a Cys-163 SH-csoportját és a His-121 imidazolgyűrűjét érinti. A His-121 stabilizálja az aszpartát karbonilcsoportját, a Cys-163 lebontja a peptidkötést. A Cys-163 és a Gly-238 stabilizálják továbbá a szubsztrát-enzim komplex tetraéderes átmeneti állapotát hidrogénkötéssel.[16] In vitro a kaszpáz-3 a DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) szekvenciát preferálja, ahol a 2. aszparaginsav C-terminális oldalán (D és G közt) történik a proteolízis.[8][16][17] A kaszpáz-3 széles, a legtöbb aktiváló kaszpáznál bázikusabb pH-tartományon aktív. Ez alapján a kaszpáz-3 normál és apoptotikus sejt esetén is aktív.[18]

A Cys-285 (sárga) és a His-237 (zöld, sötétkék) az aktív helyen, a p12 alegység rózsaszínnel, a p17 világoskékkel; PDB: 1RHR

Aktiváció

[szerkesztés]

A kaszpáz-3-at az apoptotikus sejtben külső (halálligandum) és belső (mitokondriális) utak is aktiválják.[9][19] A zimogén funkció szükséges – a szabályzatlan kaszpázaktivitás minden sejtet megölne.[20] A kaszpáz-3-zimogénnek gyakorlatilag nincs aktivitása, mielőtt az iniciátorkaszpáz lebontja apoptotikus jelzés után.[21] Ilyen jel például a granzim B bekerülése, mely aktiválja az iniciátorkaszpázokat a T-sejtek által apoptózisra jelölt sejtekben.[22][23] Ez aktiválja a kaszpázkaszkádot, mely az apoptotikus útra jellemző, ahol a kaszpáz-3 fontos.[7] A belső aktivációban a mitokondriumok citokróm c-je a kaszpáz-9-cel, az apoptózisaktiváló faktor 1-gyel (Apaf-1) és az adenozin-trifoszfáttal (ATP) együttműködve bontja a prokaszpáz-3-at.[17][23][24] Ezek in vitro elegendők a kaszpáz-3 aktiválsára, de in vivo más szabályzó fehérjék kellenek.[24] A Garcinia mangostana-kivonat inhibeálja a kaszpáz-3-aktivációt β-amiloiddal kezelt humán neuronokban.[25]

Inhibíció

[szerkesztés]

Kaszpázgátló például az IAP (inhibitor of apoptosis) fehérjecsalád, melynek tagjai a c-IAP1, a c-IAP2, a XIAP és az ML-IAP.[16] A XIAP a kaszpáz-3 aktivációjához szükséges kaszpáz-9-hez kötve azt inhibeálja.[24] A kaszpázkaszkád során azonban a kaszpáz-3 inhibeálja a XIAP-ot a kaszpáz-9 bontásával, megakadályozva a XIAP-ot a kaszpáz-9-inhibícióban.[26]

Kölcsönhatások

[szerkesztés]

A kaszpáz-9 az alábbi fehérjékkel kölcsönhat:

Biológiai funkció

[szerkesztés]

A kaszpáz-3 szükséges a normál agyfejlődéshez és az apoptózisban játszott szerephez, ahol a kromatinkondenzációért és a DNS-törésért felel.[17] A kaszpáz-3 egy részének, a p17-nek megnőtt vérszintje korábbi myocardialis infarktus jele.[48] Ezenkívül a kaszpáz-3 fontos lehet az embrionális és a vérképző őssejtek differenciációjában.[49]

Jegyzetek

[szerkesztés]
  1. ↑ Alnemri ES, Livingston DJ, Nicholson DW, Salvesen G, Thornberry NA, Wong WW, Yuan J (1996. október 1.). „Human ICE/CED-3 protease nomenclature”. Cell 87 (2), 171. o. DOI:10.1016/S0092-8674(00)81334-3. PMID 8861900. 
  2. ↑ OrthoMaM phylogenetic marker: CASP3 coding sequence. [2016. március 3-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2009. december 20.)
  3. ↑ Gervais FG, Xu D, Robertson GS, Vaillancourt JP, Zhu Y, Huang J, LeBlanc A, Smith D, Rigby M, Shearman MS, Clarke EE, Zheng H, Van Der Ploeg LH, Ruffolo SC, Thornberry NA, Xanthoudakis S, Zamboni RJ, Roy S, Nicholson DW (1999. április 1.). „Involvement of caspases in proteolytic cleavage of Alzheimer's amyloid-beta precursor protein and amyloidogenic A beta peptide formation”. Cell 97 (3), 395–406. o. DOI:10.1016/s0092-8674(00)80748-5. PMID 10319819. 
  4. ↑ Entrez Gene: CASP3 caspase 3, apoptosis-related cysteine peptidase
  5. ↑ Harrington HA, Ho KL, Ghosh S, Tung KC (2008). „Construction and analysis of a modular model of caspase activation in apoptosis”. Theoretical Biology & Medical Modelling 5 (1), 26. o. DOI:10.1186/1742-4682-5-26. PMID 19077196. PMC 2672941. 
  6. ↑ Wyllie AH (1997). „Apoptosis: an overview”. British Medical Bulletin 53 (3), 451–65. o. DOI:10.1093/oxfordjournals.bmb.a011623. PMID 9374030. 
  7. ↑ a b Perry DK, Smyth MJ, Stennicke HR, Salvesen GS, Duriez P, Poirier GG, Hannun YA (1997. július 1.). „Zinc is a potent inhibitor of the apoptotic protease, caspase-3. A novel target for zinc in the inhibition of apoptosis”. The Journal of Biological Chemistry 272 (30), 18530–3. o. DOI:10.1074/jbc.272.30.18530. PMID 9228015. 
  8. ↑ a b Stennicke HR, Renatus M, Meldal M, Salvesen GS (2000. szeptember 1.). „Internally quenched fluorescent peptide substrates disclose the subsite preferences of human caspases 1, 3, 6, 7 and 8”. The Biochemical Journal 350 (2), 563–8. o. DOI:10.1042/0264-6021:3500563. PMID 10947972. PMC 1221285. 
  9. ↑ a b c Salvesen GS (2002. január 1.). „Caspases: opening the boxes and interpreting the arrows”. Cell Death and Differentiation 9 (1), 3–5. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4400963. PMID 11803369. 
  10. ↑ Agniswamy J, Fang B, Weber IT (2007. szeptember 1.). „Plasticity of S2-S4 specificity pockets of executioner caspase-7 revealed by structural and kinetic analysis”. The FEBS Journal 274 (18), 4752–65. o. DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05994.x. PMID 17697120. 
  11. ↑ Fang B, Boross PI, Tozser J, Weber IT (2006. július 1.). „Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for s5 binding site in substrate recognition”. Journal of Molecular Biology 360 (3), 654–66. o. DOI:10.1016/j.jmb.2006.05.041. PMID 16781734. 
  12. ↑ Weber IT, Fang B, Agniswamy J (2008. október 1.). „Caspases: structure-guided design of drugs to control cell death”. Mini Reviews in Medicinal Chemistry 8 (11), 1154–62. o. DOI:10.2174/138955708785909899. PMID 18855730. 
  13. ↑ Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (1994. december 1.). „CPP32, a novel human apoptotic protein with homology to Caenorhabditis elegans cell death protein Ced-3 and mammalian interleukin-1 beta-converting enzyme”. The Journal of Biological Chemistry 269 (49), 30761–4. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)47344-9. PMID 7983002. 
  14. ↑ Tewari M, Quan LT, O'Rourke K, Desnoyers S, Zeng Z, Beidler DR, Poirier GG, Salvesen GS, Dixit VM (1995. június 1.). „Yama/CPP32 beta, a mammalian homolog of CED-3, is a CrmA-inhibitable protease that cleaves the death substrate poly(ADP-ribose) polymerase”. Cell 81 (5), 801–9. o. DOI:10.1016/0092-8674(95)90541-3. PMID 7774019. 
  15. ↑ Nicholson DW, Ali A, Thornberry NA, Vaillancourt JP, Ding CK, Gallant M, Gareau Y, Griffin PR, Labelle M, Lazebnik YA (1995. július 1.). „Identification and inhibition of the ICE/CED-3 protease necessary for mammalian apoptosis”. Nature 376 (6535), 37–43. o. DOI:10.1038/376037a0. PMID 7596430. 
  16. ↑ a b c d e Lavrik IN, Golks A, Krammer PH (2005. október 1.). „Caspases: pharmacological manipulation of cell death”. The Journal of Clinical Investigation 115 (10), 2665–72. o. DOI:10.1172/JCI26252. PMID 16200200. PMC 1236692. 
  17. ↑ a b c Porter AG, Jänicke RU (1999. február 1.). „Emerging roles of caspase-3 in apoptosis”. Cell Death and Differentiation 6 (2), 99–104. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4400476. PMID 10200555. 
  18. ↑ Stennicke HR, Salvesen GS (1997. október 1.). „Biochemical characteristics of caspases-3, -6, -7, and -8”. The Journal of Biological Chemistry 272 (41), 25719–23. o. DOI:10.1074/jbc.272.41.25719. PMID 9325297. 
  19. ↑ Ghavami S, Hashemi M, Ande SR, Yeganeh B, Xiao W, Eshraghi M, Bus CJ, Kadkhoda K, Wiechec E, Halayko AJ, Los M (2009. augusztus 1.). „Apoptosis and cancer: mutations within caspase genes”. Journal of Medical Genetics 46 (8), 497–510. o. DOI:10.1136/jmg.2009.066944. PMID 19505876. 
  20. ↑ Boatright KM, Salvesen GS (2003. december 1.). „Mechanisms of caspase activation”. Current Opinion in Cell Biology 15 (6), 725–31. o. DOI:10.1016/j.ceb.2003.10.009. PMID 14644197. 
  21. ↑ Walters J, Pop C, Scott FL, Drag M, Swartz P, Mattos C, Salvesen GS, Clark AC (2009. december 1.). „A constitutively active and uninhibitable caspase-3 zymogen efficiently induces apoptosis”. The Biochemical Journal 424 (3), 335–45. o. DOI:10.1042/BJ20090825. PMID 19788411. PMC 2805924. 
  22. ↑ Gallaher BW, Hille R, Raile K, Kiess W (2001. szeptember 1.). „Apoptosis: live or die--hard work either way!”. Hormone and Metabolic Research 33 (9), 511–9. o. DOI:10.1055/s-2001-17213. PMID 11561209. 
  23. ↑ a b Katunuma N, Matsui A, Le QT, Utsumi K, Salvesen G, Ohashi A (2001). „Novel procaspase-3 activating cascade mediated by lysoapoptases and its biological significances in apoptosis”. Advances in Enzyme Regulation 41 (1), 237–50. o. DOI:10.1016/S0065-2571(00)00018-2. PMID 11384748. 
  24. ↑ a b c Li P, Nijhawan D, Wang X (2004. január 1.). „Mitochondrial activation of apoptosis”. Cell 116 (2 Suppl), S57–9, 641, 479. o. DOI:10.1016/S0092-8674(04)00031-5. PMID 15055583. 
  25. ↑ Moongkarndi P, Srisawat C, Saetun P, Jantaravinid J, Peerapittayamongkol C, Soi-ampornkul R, Junnu S, Sinchaikul S, Chen ST, Charoensilp P, Thongboonkerd V, Neungton N (2010. május 1.). „Protective effect of mangosteen extract against beta-amyloid-induced cytotoxicity, oxidative stress and altered proteome in SK-N-SH cells”. Journal of Proteome Research 9 (5), 2076–86. o. DOI:10.1021/pr100049v. PMID 20232907. 
  26. ↑ Denault JB, Eckelman BP, Shin H, Pop C, Salvesen GS (2007. július 1.). „Caspase 3 attenuates XIAP (X-linked inhibitor of apoptosis protein)-mediated inhibition of caspase 9”. The Biochemical Journal 405 (1), 11–9. o. DOI:10.1042/BJ20070288. PMID 17437405. PMC 1925235. 
  27. ↑ Guo Y, Srinivasula SM, Druilhe A, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES (2002. április 1.). „Caspase-2 induces apoptosis by releasing proapoptotic proteins from mitochondria”. The Journal of Biological Chemistry 277 (16), 13430–7. o. DOI:10.1074/jbc.M108029200. PMID 11832478. 
  28. ↑ Srinivasula SM, Ahmad M, Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (1996. december 1.). „Molecular ordering of the Fas-apoptotic pathway: the Fas/APO-1 protease Mch5 is a CrmA-inhibitable protease that activates multiple Ced-3/ICE-like cysteine proteases”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 93 (25), 14486–91. o. DOI:10.1073/pnas.93.25.14486. PMID 8962078. PMC 26159. 
  29. ↑ (2007. május 1.) „Role of calpain and caspase system in the regulation of N-myristoyltransferase in human colon cancer (Review).”. Int J Mol Med 19 (5), 823–7. o. DOI:10.3892/ijmm.19.5.823. PMID 17390089. 
  30. ↑ Shu HB, Halpin DR, Goeddel DV (1997. június 1.). „Casper is a FADD- and caspase-related inducer of apoptosis”. Immunity 6 (6), 751–63. o. DOI:10.1016/S1074-7613(00)80450-1. PMID 9208847. 
  31. ↑ Han DK, Chaudhary PM, Wright ME, Friedman C, Trask BJ, Riedel RT, Baskin DG, Schwartz SM, Hood L (1997. október 1.). „MRIT, a novel death-effector domain-containing protein, interacts with caspases and BclXL and initiates cell death”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (21), 11333–8. o. DOI:10.1073/pnas.94.21.11333. PMID 9326610. PMC 23459. 
  32. ↑ Forcet C, Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen DE, Mehlen P (2001. március 1.). „The dependence receptor DCC (deleted in colorectal cancer) defines an alternative mechanism for caspase activation”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 98 (6), 3416–21. o. DOI:10.1073/pnas.051378298. PMID 11248093. PMC 30668. 
  33. ↑ Samali A, Cai J, Zhivotovsky B, Jones DP, Orrenius S (1999. április 1.). „Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells”. The EMBO Journal 18 (8), 2040–8. o. DOI:10.1093/emboj/18.8.2040. PMID 10205158. PMC 1171288. 
  34. ↑ Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson DW (1999. április 1.). „Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis”. The EMBO Journal 18 (8), 2049–56. o. DOI:10.1093/emboj/18.8.2049. PMID 10205159. PMC 1171289. 
  35. ↑ Ruzzene M, Penzo D, Pinna LA (2002. május 1.). „Protein kinase CK2 inhibitor 4,5,6,7-tetrabromobenzotriazole (TBB) induces apoptosis and caspase-dependent degradation of haematopoietic lineage cell-specific protein 1 (HS1) in Jurkat cells”. The Biochemical Journal 364 (Pt 1), 41–7. o. DOI:10.1042/bj3640041. PMID 11988074. PMC 1222543. 
  36. ↑ Chen YR, Kori R, John B, Tan TH (2001. november 1.). „Caspase-mediated cleavage of actin-binding and SH3-domain-containing proteins cortactin, HS1, and HIP-55 during apoptosis”. Biochemical and Biophysical Research Communications 288 (4), 981–9. o. DOI:10.1006/bbrc.2001.5862. PMID 11689006. 
  37. ↑ Tamm I, Wang Y, Sausville E, Scudiero DA, Vigna N, Oltersdorf T, Reed JC (1998. december 1.). „IAP-family protein survivin inhibits caspase activity and apoptosis induced by Fas (CD95), Bax, caspases, and anticancer drugs”. Cancer Research 58 (23), 5315–20. o. PMID 9850056. 
  38. ↑ Shin S, Sung BJ, Cho YS, Kim HJ, Ha NC, Hwang JI, Chung CW, Jung YK, Oh BH (2001. január 1.). „An anti-apoptotic protein human survivin is a direct inhibitor of caspase-3 and -7”. Biochemistry 40 (4), 1117–23. o. DOI:10.1021/bi001603q. PMID 11170436. 
  39. ↑ Lee ZH, Lee SE, Kwack K, Yeo W, Lee TH, Bae SS, Suh PG, Kim HH (2001. március 1.). „Caspase-mediated cleavage of TRAF3 in FasL-stimulated Jurkat-T cells”. Journal of Leukocyte Biology 69 (3), 490–6. o. DOI:10.1189/jlb.69.3.490. PMID 11261798. 
  40. ↑ Leo E, Deveraux QL, Buchholtz C, Welsh K, Matsuzawa S, Stennicke HR, Salvesen GS, Reed JC (2001. március 1.). „TRAF1 is a substrate of caspases activated during tumor necrosis factor receptor-alpha-induced apoptosis”. The Journal of Biological Chemistry 276 (11), 8087–93. o. DOI:10.1074/jbc.M009450200. PMID 11098060. 
  41. ↑ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Takahashi R (2001. július 1.). „Ubiquitin-protein ligase activity of X-linked inhibitor of apoptosis protein promotes proteasomal degradation of caspase-3 and enhances its anti-apoptotic effect in Fas-induced cell death”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 98 (15), 8662–7. o. DOI:10.1073/pnas.161506698. PMID 11447297. PMC 37492. 
  42. ↑ Silke J, Hawkins CJ, Ekert PG, Chew J, Day CL, Pakusch M, Verhagen AM, Vaux DL (2002. április 1.). „The anti-apoptotic activity of XIAP is retained upon mutation of both the caspase 3- and caspase 9-interacting sites”. The Journal of Cell Biology 157 (1), 115–24. o. DOI:10.1083/jcb.200108085. PMID 11927604. PMC 2173256. 
  43. ↑ Riedl SJ, Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik SW, Liddington RC, Salvesen GS (2001. március 1.). „Structural basis for the inhibition of caspase-3 by XIAP”. Cell 104 (5), 791–800. o. DOI:10.1016/S0092-8674(01)00274-4. PMID 11257232. 
  44. ↑ Roy N, Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (1997. december 1.). „The c-IAP-1 and c-IAP-2 proteins are direct inhibitors of specific caspases”. The EMBO Journal 16 (23), 6914–25. o. DOI:10.1093/emboj/16.23.6914. PMID 9384571. PMC 1170295. 
  45. ↑ Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (1997. július 1.). „X-linked IAP is a direct inhibitor of cell-death proteases”. Nature 388 (6639), 300–4. o. DOI:10.1038/40901. PMID 9230442. 
  46. ↑ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Nakata K, Reed JC, Takahashi R (2001. július 1.). „X-linked inhibitor of apoptosis protein (XIAP) inhibits caspase-3 and -7 in distinct modes”. The Journal of Biological Chemistry 276 (29), 27058–63. o. DOI:10.1074/jbc.M102415200. PMID 11359776. 
  47. ↑ Ohtsubo T, Kamada S, Mikami T, Murakami H, Tsujimoto Y (1999. szeptember 1.). „Identification of NRF2, a member of the NF-E2 family of transcription factors, as a substrate for caspase-3(-like) proteases”. Cell Death and Differentiation 6 (9), 865–72. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4400566. PMID 10510468. 
  48. ↑ Agosto M, Azrin M, Singh K, Jaffe AS, Liang BT (2011. január 1.). „Serum caspase-3 p17 fragment is elevated in patients with ST-segment elevation myocardial infarction: a novel observation”. Journal of the American College of Cardiology 57 (2), 220–1. o. DOI:10.1016/j.jacc.2010.08.628. PMID 21211695. 
  49. ↑ Abdul-Ghani M, Megeney LA (2008. június 1.). „Rehabilitation of a contract killer: caspase-3 directs stem cell differentiation”. Cell Stem Cell 2 (6), 515–6. o. DOI:10.1016/j.stem.2008.05.013. PMID 18522841. 

Fordítás

[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Caspase 3 című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk

[szerkesztés]
Commons:Category:Caspase 3
A Wikimédia Commons tartalmaz Kaszpáz-3 témájú médiaállományokat.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Kaszpáz-3&oldid=27289309”