A-DNS
Az A-DNS egy kettőshélix-szerkezet, melyet a DNS felvehet. Az A-DNS feltehetően a három biológiailag aktív kettős hélix egyike a B-DNS és a Z-DNS mellett. Jobbra forgató, a gyakoribb B-DNS-hez hasonló, de rövidebb, kisebb helikális szerkezet, ahol a bázispárok a hélix tengelyére nem merőlegesek a B-DNS-sel szemben. Rosalind Franklin fedezte fel, ő nevezte el az A és B formákat. Kimutatta, hogy a DNS dehidratáció esetén az A formát veszi fel. E körülményeket gyakran használják kristályképzésre, és számos DNS-kristályszerkezet A formájú.[1] Ugyane konformáció van jelen a kettős szálú RNS-ben és a DNS–RNS hibrid kettős hélixekben.
Szerkezet
[szerkesztés]A gyakoribb B-DNS-hez hasonlóan az A-DNS jobbra forgató kettős hélix nagy és kis bemélyedésekkel. Azonban valamivel több bázispár van fordulatonként, ami kisebb csavarodási szöghöz és kisebb emelkedéshez vezet bázispáronként, így az A-DNS 20-25%-kal rövidebb a B-DNS-nél. Az A-DNS nagy bemélyedése mély és szűk, a kis bemélyedés széles és sekély. Az A-DNS szélesebb és jobban tömörül a tengelye mentén a B-DNS-nél.[2][3]
Az A-DNS röntgenkrisztallográfiai ismertetőjegye a középen lévő nyílás.[2] Az A-DNS C3'-endo hajlattal rendelkezik, ami a furanóz C3' atomjára utal, mely a cukorsík alatt van.
A leggyakoribb DNS-ek összehasonlítása
[szerkesztés]
| Geometria | A-DNS | B-DNS | Z-DNS |
|---|---|---|---|
| Hélixállás | jobbra forgat | jobbra forgat | balra forgat |
| Ismétlődő egység | 1 bázispár | 1 bázispár | 2 bázispár |
| Forgás/bázispár | 32,7° | 34,3° | 60°/2 |
| Átlagos bp/fordulat | 11 | 10 | 12 |
| Bázispár-inklináció | +19° | −1,2° | −9° |
| Tengelymenti emelkedés/bp | 2,6 Å (0,26 nm) | 3,4 Å (0,34 nm) | 3,7 Å (0,37 nm) |
| Fordulatonkénti emelkedés | 28,6 Å (2,86 nm) | 35,7 Å (3,57 nm) | 45,6 Å (4,56 nm) |
| Átlagos csavarodás | +18° | +16° | 0° |
| Glikozilszög | anti | anti | pirimidin: anti,
purin: szin |
| Nukleotidok foszfát-foszfát távolsága | 5,9 Å | 7,0 Å | C: 5,7 Å, G: 6,1 Å |
| Cukorbemélyedés | C3'-endo | C2'-endo | C: C2'-endo, G: C3'-endo |
| Átmérő | 23 Å (2,3 nm) | 20 Å (2,0 nm) | 18 Å (1,8 nm) |
A/B intermedierek
[szerkesztés]Kutatások szerint az A-DNS hibridizálódhat a gyakoribb B-DNS-sel. Ezen A–B intermedierekben mindkét DNS-formára jellemző lehet a cukor elhelyezkedése vagy a báziskonformáció. Egy tanulmányban a C3'-endo mélyedés volt megtalálható egy DNS-szál első 3 cukrán, míg az utolsó 3-on C2'-endo helyzetű mélyedés volt a B-DNS-hez hasonlóan.[2] Ezen intermedierek vizes oldatban keletkezhetnek metilezett vagy brómozott citozin esetén, megváltoztatva a konformációt. Továbbá a guanin- és citozingazdag részek könnyen B-ből A-formába alakulhatnak vizes oldatban.[4]
Biológiai funkció
[szerkesztés]A-DNS számos folyamatból előállítható, például dehidratálással és fehérjekötéssel. A DNS-dehidratáció A-formává alakítja, mely egy tanulmány szerint megvédi a DNS-t például baktériumok extrém szárításakor.[5][1] A fehérjekötés az oldószert leválaszthatja a DNS-ről, és A-formává alakíthatja, mint egyes hipertermofil archeavírusok esetén. E vírusok közé tartoznak pálcika alakú rudivírusok, például a SIRV2[6] és az SSRV1,[7] a burkolt szálas lipotrixvírusok, például az AFV1,[8] az SFV1[9] és a SIFV,[7] a PFV2 tristromavírus[10] és az ikozaéderes SPV1 portoglobvírus.[11] Az A-DNS feltehetően a hipertermofil archeák vírusainak adaptációja a rendkívüli körülményekhez, melyekben megtalálhatók.
Feltehetően a bakteriofágok kettős szálú DNS-t csomagoló fehérjéi kihasználják, hogy az A-DNS rövidebb a B-DNS-nél, és hogy a DNS konformációs változásai okozzák az általuk kifejtett nagy erőket.[12] Az A-DNS virális biomotor-csomagolási intermedier szerepére bizonyítékok a kettős festéses Förster-rezonanciaenergiatranszfer-mérések, melyek alapján a B-DNS 24%-kal rövidül leállított (rövidített) A-DNS köztitermékké.[13][14] E modellben az ATP-hidrolízis a fehérjekonformáció-változásokhoz szükséges, melyek felváltva dehidratálják és rehidratálják a DNS-t, és a DNS-rövidülés/hosszabbodás ciklusa fehérje-DNS fogás/elengedés ciklussal társul, mely a DNS-t a kapszidba helyezi
Jegyzetek
[szerkesztés]- ↑ a b Rosalind, Franklin (1953). „The Structure of Sodium Thymonucleate Fibres. I. The Influence of Water Content”. Acta Crystallographica 6 (8), 673–677. o. DOI:10.1107/s0365110x53001939.
- ↑ a b c DNA structure from a tkjko Z, DNA Structures Part A: Synthesis and Physical Analysis of DNA, Methods in Enzymology, 67–111. o.. DOI: 10.1016/0076-6879(92)11007-6 (1992). ISBN 9780121821128
- ↑ Cox, Michael M.. Molecular biology : principles and practice, Jennifer A. Doudna, Michael O'Donnell, Second (2015). ISBN 978-1-4641-2614-7. OCLC 905380069
- ↑ (2000. április 7.) „An A-type double helix of DNA having B-type puckering of the deoxyribose rings11Edited by I. Tinoco” (angol nyelven). Journal of Molecular Biology 297 (4), 907–922. o. DOI:10.1006/jmbi.2000.3592. ISSN 0022-2836. PMID 10736226.
- ↑ (2014) „Detection of an en masse and reversible B- to A-DNA conformational transition in prokaryotes in response to desiccation”. J R Soc Interface 11 (97), 20140454. o. DOI:10.1098/rsif.2014.0454. PMID 24898023. PMC 4208382.
- ↑ (2015) „A virus that infects a hyperthermophile encapsidates A-form DNA”. Science 348 (6237), 914–917. o. DOI:10.1126/science.aaa4181. PMID 25999507. PMC 5512286.
- ↑ a b (2020. augusztus 5.) „Structures of filamentous viruses infecting hyperthermophilic archaea explain DNA stabilization in extreme environments”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 117 (33), 19643–19652. o. DOI:10.1073/pnas.2011125117. PMID 32759221. PMC 7443925.
- ↑ (2017. december 2.) „Model for a novel membrane envelope in a filamentous hyperthermophilic virus”. eLife 6, e26268. o. DOI:10.7554/eLife.26268. PMID 28639939. PMC 5517147.
- ↑ (2018) „Structural conservation in a membrane-enveloped filamentous virus infecting a hyperthermophilic acidophile”. Nature Communications 9 (1), 3360. o. DOI:10.1038/s41467-018-05684-6. PMID 30135568. PMC 6105669.
- ↑ (2020. december 2.) „Structure of a filamentous virus uncovers familial ties within the archaeal virosphere”. Virus Evolution 6 (1), veaa023. o. DOI:10.1093/ve/veaa023. PMID 32368353. PMC 7189273.
- ↑ (2019. december 2.) „A packing for A-form DNA in an icosahedral virus”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 116 (45), 22591–22597. o. DOI:10.1073/pnas.1908242116. PMID 31636205. PMC 6842630.
- ↑ S. C. Harvey (2015). „The scrunchworm hypothesis: Transitions between A-DNA and B-DNA provide the driving force for genome packaging in double-stranded DNA bacteriophages”. Journal of Structural Biology 189 (1), 1–8. o. DOI:10.1016/j.jsb.2014.11.012. PMID 25486612. PMC 4357361.
- ↑ Oram, M (2008). „Modulation of the packaging reaction of bacteriophage t4 terminase by DNA structure”. J Mol Biol 381 (1), 61–72. o. DOI:10.1016/j.jmb.2008.05.074. PMID 18586272. PMC 2528301.
- ↑ Ray, K (2010). „DNA crunching by a viral packaging motor: Compression of a procapsid-portal stalled Y-DNA substrate”. Virology 398 (2), 224–232. o. DOI:10.1016/j.virol.2009.11.047. PMID 20060554. PMC 2824061.
További információk
[szerkesztés]