Klorit-dizmutáz
| klorit-dizmutáz | |
| Azonosítók | |
| Jel | Cld |
| Egyéb adatok | |
| EC-szám | 1.13.11.49 |
A klorit-dizmutáz, más néven klorit-O2-liáz (EC 1.13.11.49) az alábbi reakciót katalizáló enzim:
Az oxigént létrehozó reakciók különösen ritkák a biológiában, és nehezen reprodukálhatók szintetikusan. A klorátlégzést használó baktériumok enzimatikusan hatástalanítják a perklorátbontáskor keletkező kloritot (ClO−2) oxigént (O2) és kloridot (Cl−) adva.[1] A klorit-dizmutáz hem b-t tartalmazó fehérje, de szerkezete nem hasonlít az ismert peroxidázokhoz vagy más hemoproteinekhez, és egy egynél több biokémiai funkciójú fehérjékből álló család tagja.
A klorit-dizmutáz megtalálható a nitritoxidáló Nitrospira baktériumnemzetségben és a Nitrobacter winogradskyiban is.[2] Ez utóbbiban a Cld dimerként van jelen, és az alegységek rövidebb N-terminális szakasza ellenére különösen hatékony.[2]
Hatásmechanizmus
[szerkesztés]Egy 2008-as tanulmány szerint a klorit először lead a porfingyűrű közepén lévő Fe3+-nak egy oxigént, így a vas Fe4+-gyé oxidálódik, egy oxigén a vashoz kapcsolódik, és hipoklorit keletkezik. Ezután a vas Fe3+-má redukálódik a hipoklorit oxigénhez való kötődésekor. Ezután a klór Cl−-ként, a két oxigénatom O2-ként válik le, a vas e folyamat során marad Fe3+.[3]
Jellemzők
[szerkesztés]Az Azospira oryzae homohexamer klorit-dizmutáza különösen fényérzékeny, a fény a benne lévő hisztidin oxidációját okozza, csökkentve aktivitását.[4]
Jegyzetek
[szerkesztés]- ↑ J. L. DuBois, S. Ojha.szerk.: P. M. Kroneck, M. E. Torres: Chapter 3: Production of Dioxygen in the Dark: Dismutases of Oxyanions, Sustaining Life on Planet Earth: Metalloenzymes Mastering Dioxygen and Other Chewy Gases, Metal Ions in Life Sciences. Springer, 45–87. o.. DOI: 10.1007/978-3-319-12415-5_3 (2015)
- ↑ a b Georg Mlynek, Björn Sjöblom, Julius Kostan, Stephanie Füreder, Frank Maixner, Kira Gysel, Paul Georg Furtmüller, Christian Obinger, Michael Wagner, Holger Daims, Kristina Djinović-Carugo (2011. május). „Unexpected Diversity of Chlorite Dismutases: a Catalytically Efficient Dimeric Enzyme from Nitrobacter winogradskyi”. J Bacteriol 193 (10), 2408–2417. o. DOI:10.1128/JB.01262-10. PMID 21441524. PMC 3133159.
- ↑ Amanda Q. Lee, Bennett R. Streit, Michael J. Zdilla, Mahdi M. Abu-Omar, Jennifer L. DuBois (2008. október 14.). „Mechanism of and exquisite selectivity for O–O bond formation by the heme-dependent chlorite dismutase”. PNAS 105 (41), 15654–15659. o. DOI:10.1073/pnas.0804279105. PMID 18840691. PMC 2572943.
- ↑ Durga Mahor, Julia Püschmann, Diederik R. Adema, Marc J. F. Strampraad, Peter-Leon Hagedoorn (2020. október 14.). „Unexpected photosensitivity of the well-characterized heme enzyme chlorite dismutase”. J Biol Inorg Chem 25 (8), 1129–1138. o. DOI:10.1007/s00775-020-01826-8. PMID 33113038. PMC 7665973.
Fordítás
[szerkesztés]Ez a szócikk részben vagy egészben a Chlorite dismutase című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.